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La proteína que puede ser culpable del Alzheimer

Artículo sobre Alzheimer de estudiante mexicana da vuelta al mundo

Un artículo que documenta el truncamiento de la proteína tau, la cual podría desencadenar la enfermedad de Alzheimer, que realizó la entonces becaria del Conacyt, la mexicana Paola del Rosario Flores Rodríguez, dio la vuelta al mundo.

El texto “La relación entre el truncamiento y la fosforilación en la terminal-C de la proteína tau en los filamentos helicoidales pareados de la enfermedad de Alzheimer”, se publicó en la prestigiada revista “Fronteras en Neurociencias” y, recientemente, se incluyó en el libro electrónico “Mecanismos de Neuroprotección Innata”.

En una entrevista con la Agencia Informativa del Consejo Nacional de Ciencia y Tecnología (Conacyt), Flores Rodríguez dijo que es importante encontrar un biomarcador específico para la enfermedad de Alzheimer.

El objetivo, agregó, es poder desarrollar fármacos que pudiesen detener o frenar la acumulación y formación de fragmentos de la molécula de tau que son de una toxicidad alta.

La joven investigadora comentó que en este estudio se analizaron los patrones de agregación y expresión de la proteína tau en el cuerpo de la neurona del hipocampo de cerebros, en los pacientes con Alzheimer.

“Con nuestro análisis inmunohistoquímico, hemos podido sugerir que la proteína tau puede presentar dos vertientes, una de toxicidad y otra de protección”, mencionó la investigadora.

Estos dos eventos: la proteólisis (truncamiento) e hiperfosforilación de la proteína tau, son conocidos porque se asocian a la génesis de los filamentos helicoidales apareados, y son altamente insolubles en el cuerpo de la neurona.

Sin embargo, señaló Flores Rodríguez, en este estudio se pudo observar que la fosforilación y truncamiento son eventos involucrados desde el inicio de la agregación de la proteína tau anormalmente en el cuerpo neuronal.

Indicó que lo que hace la neurona es acumular y agregar la proteína tau fosforilada, como un mecanismo de protección ante este pequeño fragmento (92-95 aminoácidos) que es altamente tóxico.

“Lo que sugerimos en este trabajo es que la proteína tau tiene una doble función: toxicidad (truncamiento) y protección (fosforilación)”, apuntó.

La investigadora consideró que una de las grandes ventajas para poder analizar este proceso en el tejido cerebral humano es que en México se cuenta con el Banco Nacional de Cerebros (BNC), que coordina el doctor José Luna Muñoz.

La especialista refirió que esta instancia se enfoca en el estudio de la neuropatología de la enfermedad de Alzheimer y otras demencias, mediante el análisis de tinciones múltiples inmunofluorescentes.

“Todo este estudio lo realizamos en un microscopio confocal, el cual nos facilita el análisis de las tinciones múltiples; asimismo la relación tridimensional de estos marcadores en una o en poblaciones neuronales de la corteza entorrinal e hipocampo”, puntualizó.

Paola del Rosario Flores Rodríguez estudió Medicina en la Facultad de Medicina y Nutrición de la Universidad Juárez de Durango, (UJED).

Además, realizó un doctorado en el Centro de Investigación y de Estudios Avanzados (Cinvestav) del Instituto Politécnico Nacional (IPN) y es jefa del Departamento de Fisiología, de la Facultad de Medicina y Nutrición de la UJED.

No te pierdas las noticias más actuales enInformativo con Hannia Novell, la cita es esta noche a las 20:00 horas por Proyecto 40.


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